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用層析法，電泳法，免疫化學的方法對蛋白樣本進行分離或分析前通常需要先進行蛋白定量。用比色法進行蛋白定量分析的試劑通常分為兩類：一類是間接檢測法，即檢測與蛋白螯合后被還原銅離子；另一類是直接檢測法，即使用與蛋白結合的染料，檢測樣品中顏色的變化。所有的檢測方法都要適用于應用的適用性。每種檢測方法都有它的...

蛋白樣品制備中，在細胞破碎之后，既可以利用特定蛋白質的特性來分離某一類蛋白質，比如親和純化，比如前面介紹的磷酸化蛋白富集，或者膜蛋白富集；另外一個考慮方向是去除雜質----去掉樣品中某些非目標高豐度蛋白或者雜質的干擾，同樣可以達到簡化樣本的目的。當然要小心“倒洗腳水的時候別把嬰兒也倒掉了”，一定要選...

蛋白質是成分高度復雜的，復雜的生物大分子包括1個或多個長鏈氨基酸.蛋白或肽折疊形成二級和三級結構，和其他蛋白亞基相互作用來形成四級結構。蛋白是在結構上彼此不同的同時出于穩(wěn)定性和活性的目的要求不同的周邊環(huán)境.蛋白當脫離他們天然的環(huán)境后是非常容易降解，變性和沉淀的。在蛋白抽提過程中，細胞和細胞器膜是被破...

當細胞破碎的時候，蛋白水解酶就會被釋放出來或被激活，使電泳結果復雜化，影響最終結果分析。為了避免這些情況的出現(xiàn)，建議在樣品制備時盡可能在低溫下進行。此外，許多蛋白酶在PH9以上就失活了，因此Tris堿，碳酸鈉或堿性載體兩性電解質往往能抑制蛋白水解。但是有些蛋白酶在上述條件下仍然保持著活性，此時應當使...

蛋白樣品制備是許多實驗重要的第一步，蛋白樣品由于其結構特性各異，又必須使其*溶解和盡可能少的化學修飾，所以不可能有一個通用的技術，只能通過大量的實驗來積累經(jīng)驗。正如開篇所引用的兩句話中包含的深意：在研究蛋白的過程中，既需要嚴謹?shù)募夹g流程，規(guī)范的操作手段來確保蛋白研究的完整性，也需要將其看成是*而奇妙...

蛋白樣本制備的目標簡言之“三高”，保留活性高，回收產(chǎn)量高，工作效率高?！叭摺笔强嘀凶鳂返恼f法，說的輕松，這頭一條“保留活性高”便是蛋白樣品制備的痛中之痛----樣品制備過程導致的蛋白變性和隨后的復性工作是很令人頭痛的問題。這些年來以GBiosciences為代表的以蛋白質研究為核心研發(fā)的公司開發(fā)了...